Por primera vez, los investigadores lograron predecir cómo cambiar la temperatura óptima de una enzima utilizando grandes cálculos informáticos. Se utilizó como base una enzima adaptada al frío de una bacteria antártica. El estudio se publicará en la revista Science Advances y es una colaboración entre investigadores de la Universidad de Uppsala y la Universidad de Tromsø.

El tipo de enzimas adaptadas al frío utilizadas por los investigadores para su estudio se pueden encontrar en bacterias y peces que viven en agua helada, por ejemplo. La evolución los ha moldeado para que puedan funcionar incluso a temperaturas muy bajas a las que otras enzimas normalmente están completamente muertas. Estas enzimas también tienen siempre una temperatura óptima y un punto de fusión más bajos que las enzimas de animales de sangre caliente y organismos que viven a temperaturas más altas.

Los investigadores se preguntaron si las simulaciones por computadora de la reacción química catalizada podrían predecir una pequeña cantidad de mutaciones en la enzima antártica que podrían resultar en un aumento de su temperatura óptima. Los resultados del cálculo mostraron que esto sería posible si se insertaran 16 mutaciones de la enzima porcina correspondiente en la variante bacteriana.

Luego, los investigadores produjeron esta enzima híbrida y midieron su actividad catalítica en función de la temperatura, y de hecho se encontró que la nueva variante tenía un óptimo 6 °C más alto que la variante original y era más rápida que las enzimas antárticas y porcinas a 50 °C. ºC También resolvieron la estructura tridimensional de la enzima híbrida mediante cristalografía de rayos X y demostraron que, efectivamente, se habían producido los cambios estructurales necesarios previstos por los cálculos informáticos.

El diseño de enzimas basado en computadora se ha convertido en un área de investigación importante y muy buscada en los últimos años. El objetivo es crear enzimas con nuevas propiedades y hacerlo con la ayuda de cálculos informáticos en lugar de experimentos que requieren mucha mano de obra.

« Por ejemplo, esto puede implicar la creación de nuevas enzimas que catalicen reacciones químicas que no se encuentran en la naturaleza o el cambio de sus propiedades para que puedan soportar mejor el calor, el frío, la alta presión, el aumento de la salinidad, etc. Por lo tanto, esta área es objeto de gran interés biotecnológico », señala Johan Åqvist, profesor de química teórica en la Universidad de Uppsala.